IRWIN ROSE

PRIX NOBEL 2004
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PORTRAIT
DOSSIER


"Pour avoir découvert l'un des processus cycliques les plus importants de la cellule, c'est-à-dire la dégradation des protéines"


Irwin Rose, Américain, né le 16 juillet 1926 à New York, obtient en 1952 son Doctorat en médecine et son PhD à l’Université de Chicago. Professeur de biochimie au Fox Chase Cancer Center de Philadelphia où il effectue toute sa carrière, il est encore, à 78 ans, rattaché, au titre de Professeur émérite, au Département de physiologie et de biophysique du College of Medicine de l’Université de Californie, à Irvine.

Le prix Nobel de chimie a été attribué à Avram Hershko, Aaron Ciechanover (tous deux de Haïfa en Israël) et Irwin Rose (Irvine, Californie), pour leur découverte de l’ubiquitinylation des protéines et de son rôle dans la protéolyse intracellulaire

Ironie de l’histoire, si les travaux récompensés sont maintenant reconnus comme
fondateurs de tout un pan de la biologie moderne, c’est dans une relative indifférence qu’ils ont été publiés en 1980. À l’époque, rares étaient les biologistes qui s’intéressaient à la protéolyse intracellulaire. L’idée alors couramment admise était que la plupart des protéines étaient dégradées dans les lysosomes, quand elles avaient «fait leur temps». Aussi, quand une poignée de biochimistes a commencé à décrire à la fin des années 70 l’existence d’un système de protéolyse non lysosomal et consommant de l’ATP, cela a été perçu comme anecdotique.
Pourtant, le fait que cette voie utilise de l’énergie pour dégrader les protéines était en soi intrigant, puisque la coupure d’une liaison peptidique est une réaction thermodynamiquement favorisée. Cela suggérait que l’énergie utilisée devait servir à autre chose qu’à l’hydrolyse proprement dite des protéines, et c’est en essayant de comprendre ce point que Avram Hershko, Aaron Ciechanover (alors étudiant dans le laboratoire de A. Hershko), Irwin Rose et leurs collègues découvrirent un petit polypeptide (alors appelé APF-1, ATPdependent proteolytic factor 1) dont la conjugaison à d’autres protéines déclenchait leur dégradation erudit

L’ubiquitine, une protéine constituée d’une chaîne de soixante seize acides aminés, se fixe sur les protéines anormales ou inutiles qui seront ensuite dégradées par un enzyme, le protéasome. Ce mécanisme, surnommé le « baiser de la mort », est indispensable pour limiter le développement dans la cellule, de protéines porteuses de mutations. Par leurs travaux, les chercheurs ont permis de mieux comprendre les mécanismes de fonctionnement du système immunitaire au sein de la cellule.cite sciences